Hace 5 meses | Por Arariel a arainfo.org
Publicado hace 5 meses por Arariel a arainfo.org

Ramón Hurtado-Guerrero, investigador ARAID en el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza, ha dirigido el trabajo en colaboración con un equipo de la Universidad de Barcelona

Comentarios

D

han logrado determinar la estructura tridimensional y el mecanismo de acción de la AaNGT, involucrada en una importante modificación postraduccional y con potencial tanto como objetivo terapéutico como herramienta biotecnológica para la síntesis de glicanos.


En el estudio publicado el 18 de septiembre en la revista Nature Communications, los investigadores descubrieron que la AaNGT utiliza un par particular de residuos básicos/acídicos para reconocer la secuencia de aminoácidos donde se encuentra la asparagina crucial. Estos residuos se identificaron a partir de la estructura tridimensional de la AaNGT y un péptido aceptor (un pequeño trozo de una proteína que contiene la secuencia relevante). Además, las estructuras de la enzima en complejo con un sustrato relativamente malo y inhibidores revelaron que estas moléculas se unen en conformaciones no productivas, explicando su limitada catálisis. Por último, los investigadores utilizaron simulaciones de mecánica cuántica/dinámica molecular para desvelar el mecanismo catalítico de la enzima, en el cual el residuo de asparagina debe estar en su forma imídica para reaccionar, y el sustrato donante , y en particular, el beta fostato de UDP-glucosa actúa como la base general.

T

Por favor, se agradecería que los meneos que no estén en castellano se indique en qué idioma están, que uno no se entera de nada.

G

Muy especializado. Es un estudio de enzimología al que falta una base divulgativa que lo haga asequible para el ciudadano de a pie. ¿Qué pinta la proteína spike de la fotografía ahí?