La proteína que resplandece en color verde, y que le dio el Premio Nobel a sus descubridores y desarrolladores, ha encontrado finalmente su papel en la naturaleza: pintar el mundo de rojo. Al parecer, la proteína verde puede donar electrones a otras moléculas en un proceso potenciado por la luz. Estos electrones juegan un papel esencial en una variedad de procesos celulares, y podría significar, por ejemplo, que la GFP es utilizada en algunos organismos para percibir la luz. Traducción en #1.
Se halla el propósito de la proteína verde fluorescente (GFP)
La proteína que resplandece en color verde, y que le dio el Premio Nobel a sus descubridores y desarrolladores, ha encontrado finalmente su papel en la naturaleza: pintar el mundo de rojo.
Desde que fuera aislada de las medusas a principios de los años 60, la proteína fluorescente verde (green fluorescent protein, GFP) ha sido utilizada como herramienta biológica para rastrear otras proteínas dentro de las células. El gen GFP se asocia con el gen de la proteína que se desea rastrear y se inserta en las células. La célula entonces producen ambas proteínas de forma conjunta, permitiendo la monitorización de la proteína objetivo a través del resplandor verde que la GFP emite.
Pero la función natural de la GFP, presente en una amplia variedad de animales y plantas, incluyendo especies de coral y peces, ha sido un misterio todo este tiempo.
Ahora, parece que la proteína verde puede donar electrones a otras moléculas en un proceso potenciado por la luz. Esto es lo que Konstantin Lukyanov, del Instituto Shemyakin y Ovchinnikov de Química Biorgániac de Moscú (Shemyakin and Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry), y sus asociados descubrieron por accidente. Estos electrones juegan un papel esencial en una variedad de procesos celulares, y podría significar, por ejemplo, que la GFP es utilizada en algunos organismos para percibir la luz.
Ver rojo
El equipo de Lukyanov estaba investigando otra propiedad poco comprendida de la GFP: el hecho de que la proteína, al verse privada de oxígeno, resplandece en rojo en lugar de en verde. Mientras observaban el efecto de moléculas externas a este proceso, establecieron grupos de control a los que expusieron al oxígeno.
Los investigadores esperaban no ver nada en los grupos de control. Sin embargo, Lukyanov observó que, en presencia de moléculas receptores de electrones, como la benzoquinona o el ferrocianuro potásico, al entrar en contacto con la luz el sistema se volvía de color rojo, la misma respuesta vista en condiciones de bajo oxígeno. El equipo estudió la hipótesis de que, cuando la GFP es expuesta a la luz, los electrones excitados saltan a las moléculas cercanas propensas a captar electrones. Esto podría provocar cambios en la estructura del cromóforo de la GFP - la parte de la GFP responsable de su color - explicando así el cambio de color.
Lo siguiente que observaron fue qué ocurría en presencia de moléculas biológicamente relevantes, como la proteína citocromo c y el dinucleótido adenina nicotinamida, las cuales ayudan a las células a extraer energía de los azúcares, y que también son receptoras de electrones. Una vez más, la GFP expuesta a la luz se volvió roja, sugiriendo que de nuevo estaba donando electrones a estas moléculas.
"Es bastante inesperado que la GFP pueda interactuar con moléculas externas y donar electrones", explica Lukyanov, "porque su cromóforo está encerrado dentro de una envoltura proteínica".
El equipo experimentó a continuación con GFP procedente de diversas fuentes, incluyendo diferentes especies de medusas y plancton, en presencia de benzoquinona y ferrocianuro potásico. Todos los organismos experimentan el cambio de color, además de algunas versiones mutadas de GFP cuyo color cambió hacia el azul y el cyan.
Los investigadores también introdujeron el gen GFP en células de mamífero desarrolladas en el laboratorio, encontrando el mismo proceso de enrojecimiento. Lukyanov afirma que esto sugiere que los científicos podrían emplear la GFP para detectar procesos de reducción y oxidación dentro de una célula.
"Encontramos que el enrojecimiento ocurre en todas las muestras de GFP tomadas de distintos animales", declara Lukyanov, sugiriendo que el proceso, desencadenado por la luz, podría haber evolucionado hace muchos años. "Es similar a la fotosíntesis", añade.
¿Caso cerrado?
El equipo aún no sabe exactamente qué es lo que sucede durante el enrojecimiento, pero han conseguido observar con más detalle la proteína citocromo c, y creen que involucra la transferencia de dos electrones. Dos moléculas citocromo c son reducidas, o reciben un electrón, de cada molécula GFP expuesta a la luz. Sus resultados han sido publicados en Biología Química Nature (Nature Chemical Biology).
Marc Zimmer, químico computacional en la Universidad de Connecticut de Nuevo Londres (Connecticut College) que trabaja con la GFP, cree que Lukyanov tiene la mejor evidencia por el momento de la función de la GFP en la naturaleza, y está impresionado de que el efecto esté tan expandido. "Presenta una respuesta a un puzzle que llevamos intentando resolver mucho tiempo", afirma.
Sin embargo, el caso parece no estar cerrado: "¿Qué pasa con el resto de otras proteínas de colores fluorescentes?", pregunta Zimmer.
Lukyanov dice que el último trabajo es solo una hipótesis, pero que piensa que otros biólogos que usen la GFP como marcador deberían tenerlo presente, porque podría afectar a sus experimentos. "Podría ser especialmente importante en casos en los que la GFP esté ligada a componentes activos-redox, como citocromos o flavoproteínas".
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Se halla el propósito de la proteína verde fluorescente (GFP)
La proteína que resplandece en color verde, y que le dio el Premio Nobel a sus descubridores y desarrolladores, ha encontrado finalmente su papel en la naturaleza: pintar el mundo de rojo.
Desde que fuera aislada de las medusas a principios de los años 60, la proteína fluorescente verde (green fluorescent protein, GFP) ha sido utilizada como herramienta biológica para rastrear otras proteínas dentro de las células. El gen GFP se asocia con el gen de la proteína que se desea rastrear y se inserta en las células. La célula entonces producen ambas proteínas de forma conjunta, permitiendo la monitorización de la proteína objetivo a través del resplandor verde que la GFP emite.
Pero la función natural de la GFP, presente en una amplia variedad de animales y plantas, incluyendo especies de coral y peces, ha sido un misterio todo este tiempo.
Ahora, parece que la proteína verde puede donar electrones a otras moléculas en un proceso potenciado por la luz. Esto es lo que Konstantin Lukyanov, del Instituto Shemyakin y Ovchinnikov de Química Biorgániac de Moscú (Shemyakin and Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry), y sus asociados descubrieron por accidente. Estos electrones juegan un papel esencial en una variedad de procesos celulares, y podría significar, por ejemplo, que la GFP es utilizada en algunos organismos para percibir la luz.
Ver rojo
El equipo de Lukyanov estaba investigando otra propiedad poco comprendida de la GFP: el hecho de que la proteína, al verse privada de oxígeno, resplandece en rojo en lugar de en verde. Mientras observaban el efecto de moléculas externas a este proceso, establecieron grupos de control a los que expusieron al oxígeno.
Los investigadores esperaban no ver nada en los grupos de control. Sin embargo, Lukyanov observó que, en presencia de moléculas receptores de electrones, como la benzoquinona o el ferrocianuro potásico, al entrar en contacto con la luz el sistema se volvía de color rojo, la misma respuesta vista en condiciones de bajo oxígeno. El equipo estudió la hipótesis de que, cuando la GFP es expuesta a la luz, los electrones excitados saltan a las moléculas cercanas propensas a captar electrones. Esto podría provocar cambios en la estructura del cromóforo de la GFP - la parte de la GFP responsable de su color - explicando así el cambio de color.
Lo siguiente que observaron fue qué ocurría en presencia de moléculas biológicamente relevantes, como la proteína citocromo c y el dinucleótido adenina nicotinamida, las cuales ayudan a las células a extraer energía de los azúcares, y que también son receptoras de electrones. Una vez más, la GFP expuesta a la luz se volvió roja, sugiriendo que de nuevo estaba donando electrones a estas moléculas.
"Es bastante inesperado que la GFP pueda interactuar con moléculas externas y donar electrones", explica Lukyanov, "porque su cromóforo está encerrado dentro de una envoltura proteínica".
El equipo experimentó a continuación con GFP procedente de diversas fuentes, incluyendo diferentes especies de medusas y plancton, en presencia de benzoquinona y ferrocianuro potásico. Todos los organismos experimentan el cambio de color, además de algunas versiones mutadas de GFP cuyo color cambió hacia el azul y el cyan.
Los investigadores también introdujeron el gen GFP en células de mamífero desarrolladas en el laboratorio, encontrando el mismo proceso de enrojecimiento. Lukyanov afirma que esto sugiere que los científicos podrían emplear la GFP para detectar procesos de reducción y oxidación dentro de una célula.
"Encontramos que el enrojecimiento ocurre en todas las muestras de GFP tomadas de distintos animales", declara Lukyanov, sugiriendo que el proceso, desencadenado por la luz, podría haber evolucionado hace muchos años. "Es similar a la fotosíntesis", añade.
¿Caso cerrado?
El equipo aún no sabe exactamente qué es lo que sucede durante el enrojecimiento, pero han conseguido observar con más detalle la proteína citocromo c, y creen que involucra la transferencia de dos electrones. Dos moléculas citocromo c son reducidas, o reciben un electrón, de cada molécula GFP expuesta a la luz. Sus resultados han sido publicados en Biología Química Nature (Nature Chemical Biology).
Marc Zimmer, químico computacional en la Universidad de Connecticut de Nuevo Londres (Connecticut College) que trabaja con la GFP, cree que Lukyanov tiene la mejor evidencia por el momento de la función de la GFP en la naturaleza, y está impresionado de que el efecto esté tan expandido. "Presenta una respuesta a un puzzle que llevamos intentando resolver mucho tiempo", afirma.
Sin embargo, el caso parece no estar cerrado: "¿Qué pasa con el resto de otras proteínas de colores fluorescentes?", pregunta Zimmer.
Lukyanov dice que el último trabajo es solo una hipótesis, pero que piensa que otros biólogos que usen la GFP como marcador deberían tenerlo presente, porque podría afectar a sus experimentos. "Podría ser especialmente importante en casos en los que la GFP esté ligada a componentes activos-redox, como citocromos o flavoproteínas".
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