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![Científicos controlan una proteína caótica que provoca el 75% de los cánceres [Eng]](https://cdn.mnmstatic.net/cache/3b/6d/media_thumb_2x-link-3894584.jpeg?1704654246)
#1:
[Texto imagen]
La proteína MYC en acción
Las proteínas MYC (cintas grises) se unen al ADN y favorecen la progresión del cáncer. Investigadores de la UCR desarrollaron una molécula (con forma de pretzel naranja) que se une a MYC, inhibiendo su función promotora del cáncer. (Min Xue/UCR)
En las células sanas, MYC ayuda a guiar el proceso de transcripción, en el que la información genética se convierte del ADN en ARN y, finalmente, en proteínas. "Normalmente, la actividad de MYC está estrictamente controlada. En las células cancerosas, se vuelve hiperactiva y no se regula adecuadamente", explica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR.
"MYC es menos como un alimento para las células cancerosas y más como un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer", dijo Xue. "Por eso MYC es el culpable del 75% de todos los casos de cáncer humano".
Al inicio de este proyecto, el equipo de investigación de la UCR creyó que si lograban amortiguar la hiperactividad de MYC, podrían abrir una ventana en la que controlar el cáncer.
Sin embargo, encontrar una forma de controlar MYC fue todo un reto porque, a diferencia de la mayoría de las proteínas, MYC no tiene estructura. "Básicamente, es un cúmulo de aleatoriedad", explica Xue. "Las vías convencionales de descubrimiento de fármacos se basan en estructuras bien definidas, y esto no existe para MYC".
Un nuevo artículo publicado en la revista Journal of the American Chemical Society, del que Xue es autor principal, describe un compuesto peptídico que se une a MYC y suprime su actividad.
En 2018, los investigadores notaron que cambiar la rigidez y la forma de un péptido mejora su capacidad de interactuar con objetivos proteicos sin estructura, como MYC.
"Los péptidos pueden asumir una variedad de formas, formas y posiciones", dijo Xue. "Una vez que los doblas y conectas para formar anillos, no pueden adoptar otras formas posibles, por lo que entonces tienen un bajo nivel de aleatoriedad. Esto ayuda a la unión".
En el artículo, el equipo describe un nuevo péptido que se une directamente a MYC con lo que se denomina afinidad submicro-molar, que se aproxima a la fuerza de un anticuerpo. En otras palabras, se trata de una interacción muy fuerte y específica.
"Hemos mejorado en dos órdenes de magnitud el rendimiento de unión de este péptido con respecto a versiones anteriores", afirma Xue. "Esto lo acerca más a nuestros objetivos de desarrollo de fármacos".
Actualmente, los investigadores utilizan nanopartículas lipídicas para introducir el péptido en las células. Se trata de pequeñas esferas formadas por moléculas grasas que no son ideales para su uso como fármaco. De cara al futuro, los investigadores están desarrollando una química que mejore la capacidad del péptido principal para introducirse en las células.
Una vez dentro de la célula, el péptido se unirá a MYC, modificando sus propiedades físicas e impidiendo que realice actividades de transcripción.
Este trabajo es posible en parte gracias a la financiación del Departamento de Defensa de EE.UU. y a la investigación médica dirigida por el Congreso y los Institutos Nacionales de Salud.
El laboratorio de Xue en la UC Riverside desarrolla herramientas moleculares para comprender mejor la biología y utiliza ese conocimiento para llevar a cabo el descubrimiento de fármacos. Lleva mucho tiempo interesado en la química de los procesos caóticos, lo que le atrajo el reto de domar MYC.
"MYC representa el caos, básicamente, porque carece de estructura. Eso y su impacto directo en tantos tipos de cáncer lo convierten en uno de los santos griales del desarrollo de fármacos contra el cáncer", afirma Xue. "Nos entusiasma que ahora esté a nuestro alcance".
La proteína MYC en acción
Las proteínas MYC (cintas grises) se unen al ADN y favorecen la progresión del cáncer. Investigadores de la UCR desarrollaron una molécula (con forma de pretzel naranja) que se une a MYC, inhibiendo su función promotora del cáncer. (Min Xue/UCR)
En las células sanas, MYC ayuda a guiar el proceso de transcripción, en el que la información genética se convierte del ADN en ARN y, finalmente, en proteínas. "Normalmente, la actividad de MYC está estrictamente controlada. En las células cancerosas, se vuelve hiperactiva y no se regula adecuadamente", explica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR.
"MYC es menos como un alimento para las células cancerosas y más como un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer", dijo Xue. "Por eso MYC es el culpable del 75% de todos los casos de cáncer humano".
Al inicio de este proyecto, el equipo de investigación de la UCR creyó que si lograban amortiguar la hiperactividad de MYC, podrían abrir una ventana en la que controlar el cáncer.
Sin embargo, encontrar una forma de controlar MYC fue todo un reto porque, a diferencia de la mayoría de las proteínas, MYC no tiene estructura. "Básicamente, es un cúmulo de aleatoriedad", explica Xue. "Las vías convencionales de descubrimiento de fármacos se basan en estructuras bien definidas, y esto no existe para MYC".
Un nuevo artículo publicado en la revista Journal of the American Chemical Society, del que Xue es autor principal, describe un compuesto peptídico que se une a MYC y suprime su actividad.
En 2018, los investigadores notaron que cambiar la rigidez y la forma de un péptido mejora su capacidad de interactuar con objetivos proteicos sin estructura, como MYC.
"Los péptidos pueden asumir una variedad de formas, formas y posiciones", dijo Xue. "Una vez que los doblas y conectas para formar anillos, no pueden adoptar otras formas posibles, por lo que entonces tienen un bajo nivel de aleatoriedad. Esto ayuda a la unión".
En el artículo, el equipo describe un nuevo péptido que se une directamente a MYC con lo que se denomina afinidad submicro-molar, que se aproxima a la fuerza de un anticuerpo. En otras palabras, se trata de una interacción muy fuerte y específica.
"Hemos mejorado en dos órdenes de magnitud el rendimiento de unión de este péptido con respecto a versiones anteriores", afirma Xue. "Esto lo acerca más a nuestros objetivos de desarrollo de fármacos".
Actualmente, los investigadores utilizan nanopartículas lipídicas para introducir el péptido en las células. Se trata de pequeñas esferas formadas por moléculas grasas que no son ideales para su uso como fármaco. De cara al futuro, los investigadores están desarrollando una química que mejore la capacidad del péptido principal para introducirse en las células.
Una vez dentro de la célula, el péptido se unirá a MYC, modificando sus propiedades físicas e impidiendo que realice actividades de transcripción.
Este trabajo es posible en parte gracias a la financiación del Departamento de Defensa de EE.UU. y a la investigación médica dirigida por el Congreso y los Institutos Nacionales de Salud.
El laboratorio de Xue en la UC Riverside desarrolla herramientas moleculares para comprender mejor la biología y utiliza ese conocimiento para llevar a cabo el descubrimiento de fármacos. Lleva mucho tiempo interesado en la química de los procesos caóticos, lo que le atrajo el reto de domar MYC.
"MYC representa el caos, básicamente, porque carece de estructura. Eso y su impacto directo en tantos tipos de cáncer lo convierten en uno de los santos griales del desarrollo de fármacos contra el cáncer", afirma Xue. "Nos entusiasma que ahora esté a nuestro alcance".
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[Texto imagen]
La proteína MYC en acción
Las proteínas MYC (cintas grises) se unen al ADN y favorecen la progresión del cáncer. Investigadores de la UCR desarrollaron una molécula (con forma de pretzel naranja) que se une a MYC, inhibiendo su función promotora del cáncer. (Min Xue/UCR)
En las células sanas, MYC ayuda a guiar el proceso de transcripción, en el que la información genética se convierte del ADN en ARN y, finalmente, en proteínas. "Normalmente, la actividad de MYC está estrictamente controlada. En las células cancerosas, se vuelve hiperactiva y no se regula adecuadamente", explica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR.
"MYC es menos como un alimento para las células cancerosas y más como un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer", dijo Xue. "Por eso MYC es el culpable del 75% de todos los casos de cáncer humano".
Al inicio de este proyecto, el equipo de investigación de la UCR creyó que si lograban amortiguar la hiperactividad de MYC, podrían abrir una ventana en la que controlar el cáncer.
Sin embargo, encontrar una forma de controlar MYC fue todo un reto porque, a diferencia de la mayoría de las proteínas, MYC no tiene estructura. "Básicamente, es un cúmulo de aleatoriedad", explica Xue. "Las vías convencionales de descubrimiento de fármacos se basan en estructuras bien definidas, y esto no existe para MYC".
Un nuevo artículo publicado en la revista Journal of the American Chemical Society, del que Xue es autor principal, describe un compuesto peptídico que se une a MYC y suprime su actividad.
En 2018, los investigadores notaron que cambiar la rigidez y la forma de un péptido mejora su capacidad de interactuar con objetivos proteicos sin estructura, como MYC.
"Los péptidos pueden asumir una variedad de formas, formas y posiciones", dijo Xue. "Una vez que los doblas y conectas para formar anillos, no pueden adoptar otras formas posibles, por lo que entonces tienen un bajo nivel de aleatoriedad. Esto ayuda a la unión".
En el artículo, el equipo describe un nuevo péptido que se une directamente a MYC con lo que se denomina afinidad submicro-molar, que se aproxima a la fuerza de un anticuerpo. En otras palabras, se trata de una interacción muy fuerte y específica.
"Hemos mejorado en dos órdenes de magnitud el rendimiento de unión de este péptido con respecto a versiones anteriores", afirma Xue. "Esto lo acerca más a nuestros objetivos de desarrollo de fármacos".
Actualmente, los investigadores utilizan nanopartículas lipídicas para introducir el péptido en las células. Se trata de pequeñas esferas formadas por moléculas grasas que no son ideales para su uso como fármaco. De cara al futuro, los investigadores están desarrollando una química que mejore la capacidad del péptido principal para introducirse en las células.
Una vez dentro de la célula, el péptido se unirá a MYC, modificando sus propiedades físicas e impidiendo que realice actividades de transcripción.
Este trabajo es posible en parte gracias a la financiación del Departamento de Defensa de EE.UU. y a la investigación médica dirigida por el Congreso y los Institutos Nacionales de Salud.
El laboratorio de Xue en la UC Riverside desarrolla herramientas moleculares para comprender mejor la biología y utiliza ese conocimiento para llevar a cabo el descubrimiento de fármacos. Lleva mucho tiempo interesado en la química de los procesos caóticos, lo que le atrajo el reto de domar MYC.
"MYC representa el caos, básicamente, porque carece de estructura. Eso y su impacto directo en tantos tipos de cáncer lo convierten en uno de los santos griales del desarrollo de fármacos contra el cáncer", afirma Xue. "Nos entusiasma que ahora esté a nuestro alcance".
#1 muy top, gracias por traerla.
#3 Gracias a ellos. Han conseguido abrir la ventana que habían previsto y esperemos que la de una cura.
#4 Yo he trabajado con MYC, concretamente MYC-c mas implicado en cancer de mama y advierto que este conocimiento está muy bien pero infravalora por completo las complejidades de la biología. Lo primero es la gran variedad de genes MYC que por llamarse MYC no les hace iguales como para que una solución futura para uno sirva para todos. Luego está el tema de los alelos y por último su función marcadora que es irremplazable obviamente. Es un buen conocimiento, pero no por ello nos acercamos realmente a ninguna solución de un modo tangible.
#15 Pretendían, tenían un objetivo y lo han logrado; igualmente cierto es que sólo podemos esperar y desear que con este o con otro de los avances que surgen de diferentes investigaciones a lo largo del mundo surja la clave o ya haya surgido para acabar con esta lacra. Por último, no te ofendas, pero doy enteramente mi crédito a un paper y a un artículo de ciencia desde una universidad antes que al o los comentarios en un agregador de noticias.
#15 Pasito a pasito, todo el conocimiento es bueno para avanzar.
Magnífico trabajo, pero por ponerle alguna pega.
a) La eficacia se demuestra en cultivos celulares. Sería bueno ver si se puede administrar "in vivo".
b) Es más eficaz a concentraciones altas. Debería verse si es factible en tratamientos.
c) Faltaría ver si tiene/puede tener efectos colaterales en otros tejidos.
Pero repito, el trabajo es brutal. Puede que ellos hayan dado con el inhibidor, otro grupo dé con un sistema para metérselo a las células tumorales, y otro diferente lo pueda sintetizar masivamente a costos aceptables.
#5 A, b y c... dales dos o tres días para que recuperen el aliento, enseguida se ponen con tus tres letras y quizá con alguna otra que ya hayan tenido en cuenta. 😅
#5 Francis?
#7
La única Francis que conozco es esta.
En español:
Consiguen controlar la proteína responsable del empeoramiento de la mayoría de los cánceres
https://www.infosalus.com/asistencia/noticia-consiguen-controlar-proteina-responsable-empeoramiento-mayoria-canceres-20240105124838.html
Vía:
Investigadores hallan la forma de frenar la MYC, la proteína responsable del empeoramiento de la mayoría de los casos de cáncer humano, lo que abre la esperanza de una nueva era de tratamientos
Es entrañable poner esa foto de un archivo de imágenes
Cover image: FatCamera/iStock/Getty
Supongo que cualquier proteína o enlace péptido diferente a las proteínas base de las células, y adheridas a estas, puede ser un agente propulsor de la proteína MYC.
#9 En realidad, esa suposición no es del todo precisa. No todas las proteínas o enlaces péptidos ajenos a las proteínas base de las células pueden actuar como agentes propulsores de la proteína MYC. MYC tiene una regulación compleja y no cualquier componente foráneo puede desencadenar su actividad. La interacción específica y la capacidad de afectar a MYC están determinadas por una serie de factores celulares.
#10 Porque lo de foráneo en sí, son la formación de otras proteínas o parte de proteins que se comparte con las otras células. Por ejemplo, las hormonas.
De todas formas, en esas formaciones subyacentes, debería de estar la anomalía y el problema. Eliminarlas o cambiarlas, antes de llegar a la formación de anillos (caso de esta noticia), debería de centrarse el estudio.
Muy buen comienzo.
La cura del cáncer de esta semana.
#12 Cada día, cada desengaño, cada acierto, cada pequeño avance. Es la cura del cancer de cada minuto, cada día y cada semana.
#12 Pues claro que hay avances cada semana. Por eso hoy en día la tasa de curación de los cánceres es alrededor del 55% en hombres y el 61 en mujeres. ¿O creías que era por la gracia de dios?